Jeudi 8 août 2013.- Certaines bactéries, comme 'Staphylococcus aureus', ont la capacité de déployer de petites fléchettes, une arme biologique qui tue la cellule hôte en perçant sa membrane. Des chercheurs de l'Ecole polytechnique fédérale de Lausanne (EPFL), en Suisse, ont démantelé, pièce par pièce, cette petite machine et ont trouvé un ensemble de protéines qui, en cours de développement au bon moment, prennent la forme d'un éperon.
Publiée dans la revue 'Nature Chemical Biology', cette découverte offre de nouveaux indices sur la lutte contre les pathogènes de plus en plus résistants aux antibiotiques. Pour attaquer la cellule hôte, l'arme doit d'abord se connecter. Le mécanisme de l'agresseur est composé de sept protéines qui se replient sur elles-mêmes et s'assemblent en anneau et ces longues molécules, au fil du temps, se développent pour former une sorte d'éperon.
Le déclencheur n'est qu'une autre partie de la machine, un peptide ou une petite molécule organique qui, lorsqu'elle est exposée aux enzymes de l'organisme hôte, se sépare. L'équilibre de la jonction est ajusté: les protéines prennent une nouvelle forme, qui tend à un mouvement circulaire pour former un éperon, qui traverse ensuite la membrane de la cellule hôte.
Aucune réaction chimique n'est impliquée dans ce type d'armes biologiques, mais c'est un phénomène mécanique, bien qu'au niveau moléculaire. Matteo Dal Peraro, co-auteur de cette étude, utilise également le terme «nano machine» pour désigner cet outil d'agression bactérienne.
Des chercheurs de l'EPFL ont travaillé sur des souches de «Aeromonas hydrophila», une bactérie bien connue des voyageurs pour les troubles intestinaux qu'elle provoque. Dans les boîtes de Pétri, les chercheurs ont intentionnellement réussi à provoquer la formation de ces fléchettes, exposant ainsi les micro-organismes aux enzymes digestives, et ont pu modéliser avec précision la façon dont chaque protéine est réorganisée dynamiquement, une fois que le peptide n'est pas, pour former l'éperon.
Pour un autre auteur, Gisou Van der Goot, cette découverte ouvre de nouvelles perspectives thérapeutiques, par exemple en cas d'infection nosocomiale staphylococcique. «Nous pourrions imaginer des cathéters recouverts de peptides de substitution», dit-il, «cela pourrait empêcher la formation de l'anneau et, par conséquent, de l'éperon. Nous voulons éviter de nombreuses infections dans les hôpitaux. "
L'idée est d'aborder l'armement des bactéries au lieu des bactéries elles-mêmes, ce qui est particulièrement intéressant à un moment où la résistance aux antibiotiques multiples devient de plus en plus courante. "Cette approche aurait l'avantage de ne pas provoquer de mutations, et avec elle, la résistance des bactéries pathogènes", conclut le chercheur.
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Publiée dans la revue 'Nature Chemical Biology', cette découverte offre de nouveaux indices sur la lutte contre les pathogènes de plus en plus résistants aux antibiotiques. Pour attaquer la cellule hôte, l'arme doit d'abord se connecter. Le mécanisme de l'agresseur est composé de sept protéines qui se replient sur elles-mêmes et s'assemblent en anneau et ces longues molécules, au fil du temps, se développent pour former une sorte d'éperon.
Le déclencheur n'est qu'une autre partie de la machine, un peptide ou une petite molécule organique qui, lorsqu'elle est exposée aux enzymes de l'organisme hôte, se sépare. L'équilibre de la jonction est ajusté: les protéines prennent une nouvelle forme, qui tend à un mouvement circulaire pour former un éperon, qui traverse ensuite la membrane de la cellule hôte.
Aucune réaction chimique n'est impliquée dans ce type d'armes biologiques, mais c'est un phénomène mécanique, bien qu'au niveau moléculaire. Matteo Dal Peraro, co-auteur de cette étude, utilise également le terme «nano machine» pour désigner cet outil d'agression bactérienne.
Des chercheurs de l'EPFL ont travaillé sur des souches de «Aeromonas hydrophila», une bactérie bien connue des voyageurs pour les troubles intestinaux qu'elle provoque. Dans les boîtes de Pétri, les chercheurs ont intentionnellement réussi à provoquer la formation de ces fléchettes, exposant ainsi les micro-organismes aux enzymes digestives, et ont pu modéliser avec précision la façon dont chaque protéine est réorganisée dynamiquement, une fois que le peptide n'est pas, pour former l'éperon.
Pour un autre auteur, Gisou Van der Goot, cette découverte ouvre de nouvelles perspectives thérapeutiques, par exemple en cas d'infection nosocomiale staphylococcique. «Nous pourrions imaginer des cathéters recouverts de peptides de substitution», dit-il, «cela pourrait empêcher la formation de l'anneau et, par conséquent, de l'éperon. Nous voulons éviter de nombreuses infections dans les hôpitaux. "
L'idée est d'aborder l'armement des bactéries au lieu des bactéries elles-mêmes, ce qui est particulièrement intéressant à un moment où la résistance aux antibiotiques multiples devient de plus en plus courante. "Cette approche aurait l'avantage de ne pas provoquer de mutations, et avec elle, la résistance des bactéries pathogènes", conclut le chercheur.
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